Transglutaminazy bakteryjne- co robią w naszym jedzeniu?

produkty na półkach sklepowych

Dzisiaj chciałabym nieco przybliżyć temat transglutaminaz pochodzenia bakteryjnego, a dokładniej- co robią w naszej w żywności. Chociaż ich obecność pozytywnie wpływa na jakość produktu, to istnieją obawy o bezpieczeństwo żywności, w której je zastosowano.

Po raz pierwszy wspominałam o transglutaminazach bakteryjnych przy okazji relacji z konferencji poświęconej chorobom glutenozależnym w Indiach (wpis ten przeczytasz TUTAJ). Nieprzypadkowo poświęcono im cały wykład: ich zastosowanie w przemyśle spożywczym może wpływać na coraz częstsze zachorowania na celiakię i przebieg choroby.

Zacznijmy jednak od początku.

Celiakia- co się zmieniło?

Celiakia jest chorobą autoimmunologiczną przebiegającą z procesem zapalnym w jelicie cienkim. Występuje u osób podatnych genetycznie pod wpływem spożywanego glutenu. Specyficzne sekwencje aminokwasów zawarte w glutenie są oporne na trawienie w przewodzie pokarmowym i nietknięte przechodzą przez nabłonek jelitowy drogą przez- i międzykomórkową do blaszki właściwej. Tutaj  spotykają tkankową transglutaminazę, która jest autoantygenem w celiakii.

Tak się działo i dzieje u każdego pacjenta z celiakią spożywającego gluten. Jednak w ostatnim czasie obserwujemy rosnącą częstość zachorowań (w ciągu ostatnich 50 lat ilość nowych zachorowań wzrosła czterokrotnie) oraz zmieniający się obraz kliniczny. Coraz rzadziej widzimy niedożywionego pacjenta z biegunką, a coraz częściej- osobę bez objawów ze strony przewodu pokarmowego, z zaburzeniami endokrynnymi, hematologicznymi, osteoporozą, zmianami skórnymi czy niepłodnością praktycznie w każdym wieku. Pytanie: dlaczego?

 

Geny, gluten i coś jeszcze?

Podczas gdy peptydy pochodzące z glutenu są znanym od lat czynnikiem wywołującym celiakię, tak bierze się pod uwagę istnienie dodatkowych czynników środowiskowych, które mogą sprzyjać rozwojowi odpowiedzi autoimmunologicznej. Do takich czynników należą m.in. infekcja rotawirusowa u niemowląt czy zakażenie bakterią Campylobacter jejuni u starszych, skrócony okres karmienia piersią, stosowanie antybiotyków czy oraz wiele innych.

Ale taką zmianą środowiskową, która może mieć swój udział w rosnącej liczbie zachorowań na celiakię, może być wprowadzenie transglutaminaz do żywności wysoko przetworzonej.

Czym są transglutaminazy?

Transglutaminazy są grupą enzymów należących do klasy transferaz. W dużym uproszczeniu katalizują one wiązanie fragmentów aminokwasów i powstawanie nowych białek. Uczestniczą też w procesach przenoszenia grup amidowych. Reakcje te w sposób znaczący zmieniają fizyczne i chemiczne właściwości białek, np. zapewniają większą odporność na skrajne temperatury czy lepszą sprężystość.

Z kolei deamidowane pod ich wpływem peptydy pochodzące z glutenu zostają rozpoznane przez komórki prezentujące antygen i pobudzają odpowiedź układu immunologicznego.

Transglutaminazy są enzymami szeroko rozpowszechnionymi w przyrodzie. Występują w organizmach ssaków, wielu bezkręgowców, w roślinach (np. soi) i bakteriach. Transglutaminazy pochodzenia zwierzęcego biorą udział w wielu procesach fizjologicznych, jak spermatogeneza czy krzepnięcie krwi. Nas dzisiaj interesują jednak te, które wyizolowano z bakterii.

O transglutaminazach pochodzenia bakteryjnego

W odróżnieniu od ludzkiego enzymu, aktywność bakteryjnych transglutaminaz nie zależy od obecności wapnia. Mają też prostszą budowę i mniejszą masę. Te ich cechy są wykorzystywane przez przemysł spożywczy do modyfikowania białek obecnych w pożywieniu. Udało się to dzięki opracowaniu technologii transferu genów. Rozpoczęto masową produkcję transglutaminaz bakteryjnych, które wykorzystuje się w różnych celach: do poprawy struktury, wyglądu, sprężystości oraz okresu przydatności do spożycia mięsa, wyrobów rybnych, mleka i nabiału, do redukcji kalorii, poprawy konsystencji słodyczy, poprawy objętości i konsystencji wypieków i pieczywa. Transglutaminazy bakteryjne wykorzystuje się jako swoistego rodzaju klej. Dzięki nim ze skrawków mięsa można uzyskać kształtnego kotleta. Nie powinno więc dziwić, że znaczenie transglutaminaz dla przemysłu spożywczego wciąż wzrasta.

Ocenia się, że aktualnie przeciętna dieta mieszkańca Zachodu może zawierać nawet do 15 mg transglutaminaz bakteryjnych.

Transglutaminazy bakteryjne w żywności a bezpieczeństwo

Jeśli chodzi o bezpieczeństwo stosowania transglutaminaz bakteryjnych zdania są podzielone: jedni twierdzą, że enzymy te są w pełni bezpieczne dla zdrowia, inni, że ich bezpieczeństwo powinno być dokładniej ocenione. Coraz więcej pojawia się doniesień o reakcjach alergicznych wśród pracowników zatrudnionych przy produkcji żywności z udziałem transglutaminaz. Ale warto wziąć pod uwagę nie tylko bezpieczeństwo samego enzymu, ale też bezpieczeństwo białek powstałych w wyniku ich działania.

Badania prowadzone przez Monogioudiego i współpracowników wykazały, że enzymatyczne wiązanie krzyżowe beta- kazeiny (białka mleka) było odporniejsze na trawienie przez pepsynę (enzym trawienny w przewodzie pokarmowym) od beta- kazeiny nie poddanej działaniu transglutaminazy. Z jednej strony poprawia to strukturalne właściwości produktu, z drugiej jednak powoduje, że w przewodzie pokarmowym pojawia się białko oporne na trawienie, nierozpoznawane przez układ odpornościowy.

Transglutaminazy bakteryjne a celiakia

Zaobserwowano korelację między rosnącym zachorowaniem na celiakię a rosnącym użyciem transglutaminaz w przemyśle spożywczym.

Spośród reakcji katalizowanych przez transglutaminazy bakteryjne reakcje deamidacji, czyli przenoszenia grup amidowych, są tymi najważniejszymi. Kluczowym z kolei etapem w patogenezie celiakii jest deamidacja gliadyny (frakcji glutenu) przez transglutaminazę tkankową. Nasuwa się więc pytanie, czy transglutaminaza bakteryjna może naśladować tkankową, prowadzić do deamidacji gliadyny i zwiększać tym samym toksyczność glutenu.

Wydaje się, że tak.

Skovbjerg badał procesy deamidacji i tworzenia wiązań krzyżowych cząsteczek gliadyny przez różne transglutaminazy. Te używane przez przemysł spożywczy, pochodzące od bakterii Streptoverticillium, przeprowadzały reakcję deamidacji w zależności od stężenia substratu (czyli gliadyny- im więcej substratu tym szybsza reakcja). Także badacze z Japonii wykazali, że aż 72% reakcji katalizowanych przez tranglutaminazy pochodzenia bakteryjnego było indukowanych przez gluten pochodzący z pszenicy.

Zaobserwowano też, że gluten poddany działaniu transglutaminaz tkankowych bardziej zwiększa poziom przeciwciał antygliadynowych i przeciw transglutaminazie tkankowej w klasie IgA u pacjentów z celiakią niż sam gluten.

Tak więc, chociaż to transglutaminaza tkankowa jest autoantygenem w celiakii i pełni kluczową rolę w rozwoju tej choroby, dodatkowa obecność transglutaminazy bakteryjnej może wywierać efekt addycyjny, potęgujący ryzyko zachorowania i niepomyślny przebieg choroby.

 

Transglutaminazy bakteryjne a bariera jelitowa

Dodatkowo obserwuje się negatywny wpływ transglutaminaz bakteryjnych na stan bariery jelitowej. Już sam gluten obecny w pożywieniu ma zdolność do otwierania połączeń ścisłych między enterocytami w jelicie cienkim. Natomiast transglutaminaza bakteryjna tworząc wiązania krzyżowe między różnymi składnikami jedzenia działa jak swoisty emulsyfikator. Sprawia to, że przechodzenie powstałych białek przez nieszczelną barierę jelitową staje się całkiem proste. To z kolei może być problemem dla pacjentów z chorobami autoimmunologicznymi (dlaczego, przeczytasz TUTAJ).

 

Transglutaminazy bakteryjne a żywność bezglutenowa

Podobnie, jak wykorzystuje się właściwości transglutaminaz bakteryjnych w ogólnej żywności, tak z powodzeniem stosuje się je także w produktach bezglutenowych w celu poprawy właściwości bezglutenowego ciasta.

Niestety wiązać się to może z łączeniem tradycyjnego jedzenia zawierającego gluten z produktami bezglutenowymi. Znanych jest wiele przykładów takich połączeń. Jednym z nich jest chiński makaron (z mąki pszennej z dodatkiem sody oczyszczonej) związany z izolatem białka sojowego przy użyciu transglutaminaz bakteryjnych. Użycie tak przetworzonego białka z soi może być niebezpieczne dla pacjenta wymagającego diety bezglutenowej, chociaż na opakowaniu widnieje jedynie informacja o obecności potencjalnie bezpiecznych składników (nie ma żadnych regulacji prawnych w kwestii informowania konsumentów o udziale transglutaminaz bakteryjnych w produkcji żywności, dlatego producenci tych informacji nie podają).

Podsumowanie

  1. Temat transglutaminaz bakteryjnych jest stosunkowo świeży. Wszystkie dane na jego temat, do których dotarłam, pochodzą ze źródeł zagranicznych. Nie umiem powiedzieć, czy enzymy te są także wykorzystywane (a jeśli tak, to w jakiej skali) przez rodzimych producentów żywności.
  2. Trudno jednoznacznie ocenić bezpieczeństwo stosowania transglutaminaz bakteryjnych  w praktyce. Jednak na podstawie przedstawionych informacji istnieją obawy o bezpieczeństwo żywności poddanej modyfikacjom z udziałem transglutaminaz bakteryjnych. Trudno dzisiaj wydać jednoznaczną opinię na ich temat. Dlatego warto temat śledzić dalej (ja na pewno będę).
  3. W mojej opinii natomiast, pojawia się kolejny argument za spożywaniem żywności jak najmniej przetworzonej. Takie działanie może pomóc zmniejszać ryzyko rozwoju poważnych chorób przewlekłych oraz wspomóc ich leczenie.

To także kolejny sygnał podnoszący kwestię bezpieczeństwa wysoko przetworzonej żywności bezglutenowej (poza doniesieniami, że dieta bezglutenowa zwiększa ryzyko chorób serca czy otyłości). Dlatego przygotowuję dla pacjentów poradnik, jak DOBRZE prowadzić dietę bezglutenową, który powinien być już wkrótce gotowy. Jeśli ten temat Cię interesuje, zostańmy w kontakcie :-)- nie rozsyłam maili z wiadomościami, ale informacje o poradniku znajdziesz tutaj na stronie, na moim profilu na Fb oraz Instagramie.


Literatura:

Kieliszek M. Misiewicz A. Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia Microbiol (Praha). 2014; 59(3): 241–250. Published online 2013 Nov 8. doi: 10.1007/s12223-013-0287-x

Lerner A. Torsten M. Possible association between celiac disease and bacterial transglutaminase in food processing: a hypothesis. Nutr Rev. 2015 Aug; 73(8): 544–552. Published online 2015 Jun 16. doi: 10.1093/nutrit/nuv011

Torsten M Lerner A. Microbial Transglutaminase and Celiac Disease. Frontiers in Pediatrics | www.frontiersin.org 4 December 2018 | Volume 6 | Article 389

 

Kategorie: Różne i tagi , ,

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *